Ένζυμα

ορισμός

Τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες που παράγονται σε φυτικά και ζωικά κύτταρα, τα οποία δρουν ως καταλύτες επιταχύνοντας τις βιολογικές αντιδράσεις χωρίς να τροποποιηθούν.

Τα ένζυμα λειτουργούν συνδυάζοντας με μια συγκεκριμένη ουσία για να τα μετατρέψουν σε διαφορετική ουσία. κλασικά παραδείγματα δίδονται από τα πεπτικά ένζυμα που υπάρχουν στο σάλιο, στο στομάχι, στο πάγκρεας και στο λεπτό έντερο, τα οποία εκτελούν μια βασική λειτουργία στην πέψη και συμβάλλουν στη διάσπαση των τροφίμων στα βασικά συστατικά, τα οποία στη συνέχεια μπορούν να απορροφηθούν και να χρησιμοποιηθούν από το σώμα, επεξεργάζονται από άλλα ένζυμα ή αποβάλλονται ως απόβλητα.

Κάθε ένζυμο έχει ειδικό ρόλο: αυτός που διασπά τα λίπη, για παράδειγμα, δεν επηρεάζει τις πρωτεΐνες ή τους υδατάνθρακες. Τα ένζυμα είναι απαραίτητα για την ευημερία του οργανισμού. Ανεπάρκεια, ακόμη και με ένα μόνο ένζυμο, μπορεί να προκαλέσει σοβαρές διαταραχές. Ένα αρκετά γνωστό παράδειγμα είναι η φαινυλοκετονουρία (PKU), μια ασθένεια που χαρακτηρίζεται από την αδυναμία μεταβολισμού ενός βασικού αμινοξέος, της φαινυλαλανίνης, η συσσώρευση των οποίων μπορεί να προκαλέσει σωματικές παραμορφώσεις και ψυχικές ασθένειες.

Βιοχημική ανάλυση

Τα ένζυμα είναι συγκεκριμένες πρωτεΐνες που έχουν το χαρακτηριστικό ότι είναι βιολογικοί καταλύτες, δηλαδή έχουν την ικανότητα να μειώνουν την ενεργότητα ενεργοποίησης (Eatt) μιας αντίδρασης, αλλάζοντας την πορεία της για να κάνουν μια κινητικά αργή διαδικασία να εμφανίζεται πιο γρήγορα.

Τα ένζυμα αυξάνουν την κινητική των θερμοδυναμικά δυνατών αντιδράσεων και, σε αντίθεση με τους καταλύτες, είναι περισσότερο ή λιγότερο συγκεκριμένα: επομένως, έχουν εξειδίκευση υποστρώματος.

Το ένζυμο δεν εμπλέκεται στη στοιχειομετρία της αντίδρασης: για να συμβεί αυτό, είναι απαραίτητο το τελικό καταλυτικό σημείο να είναι ταυτόσημο με το αρχικό.

Στην καταλυτική δράση, υπάρχει σχεδόν πάντα μια αργή φάση που καθορίζει την ταχύτητα της διαδικασίας.

Όταν μιλάμε για ένζυμα δεν είναι σωστό να μιλάμε για αντιδράσεις ισορροπίας, μιλάμε αντί για μια σταθερή κατάσταση (κατάσταση στην οποία ένας συγκεκριμένος μεταβολίτης σχηματίζεται και καταναλώνεται συνεχώς, διατηρώντας τη συγκέντρωση του σχεδόν σταθερή με την πάροδο του χρόνου). Το προϊόν μιας αντίδρασης που καταλύεται από ένα ένζυμο είναι συνήθως το ίδιο αντιδραστήριο για μια μετέπειτα αντίδραση, καταλυόμενη από άλλο ένζυμο και ούτω καθεξής.

Οι διεργασίες που καταλύονται με ένζυμα αποτελούνται συνήθως από αλληλουχίες αντιδράσεων.

Μία γενική αντίδραση που καταλύεται από ένα ένζυμο (Ε), μπορεί έτσι να σχηματιστεί:

Ένα γενικό ένζυμο (Ε) συνδυάζεται με το υπόστρωμα (S) για να σχηματίσει το προϊόν προσθήκης (ES) με μια σταθερά ταχύτητας Κ1. μπορεί να διαχωριστεί ξανά σε E + S, με σταθερότητα ταχύτητας K2, ή (εάν "ζει" αρκετά μακρά) μπορεί να προχωρήσει στο σχηματισμό P με σταθερά ταχύτητας K3.

Το προϊόν (Ρ) μπορεί με τη σειρά του να ανασυνδυαστεί με το ένζυμο και να μεταρρυθμίσει το προϊόν προσθήκης με σταθερή ταχύτητα K4.

Όταν το ένζυμο και το υπόστρωμα είναι αναμεμειγμένα, υπάρχει ένα κλάσμα του χρόνου στο οποίο η συνάντηση μεταξύ των δύο ειδών δεν έχει ακόμη συμβεί: δηλαδή, υπάρχει ένα εξαιρετικά σύντομο χρονικό διάστημα (το οποίο εξαρτάται από την αντίδραση) στο οποίο το ένζυμο και το υπόστρωμα δεν έχουν ακόμη ικανοποιηθεί. μετά από αυτή την περίοδο, το ένζυμο και το υπόστρωμα έρχονται σε επαφή σε αυξανόμενες ποσότητες και σχηματίζεται η προσθήκη ES. Ακολούθως το ένζυμο επενεργεί επί του υποστρώματος και το προϊόν απελευθερώνεται. Μπορεί τότε να ειπωθεί ότι υπάρχει ένα αρχικό χρονικό διάστημα στο οποίο η συγκέντρωση του παραγώγου ES δεν είναι καθοριστική. μετά από αυτή την περίοδο, υποτίθεται ότι επιτυγχάνεται μια σταθερή κατάσταση, δηλ. η ταχύτητα των διαδικασιών που οδηγούν στην προσαγωγή είναι ίση με την ταχύτητα των διαδικασιών που οδηγούν στην καταστροφή του προϊόντος προσθήκης.

Η σταθερά Michaelis-Menten (ΚΜ) είναι σταθερά ισορροπίας (αναφέρεται στην πρώτη ισορροπία που περιγράφεται παραπάνω). μπορούμε να πούμε ότι με καλή προσέγγιση (επειδή K3 θα πρέπει επίσης να ληφθεί υπόψη) ότι το ΚΜ αντιπροσωπεύεται από την αναλογία μεταξύ των κινητικών σταθερών Κ2 και Κ1 (αναφερόμενη στην καταστροφή και σχηματισμό του προϊόντος προσάρτησης ES στην πρώτη ισορροπία που περιγράφηκε παραπάνω).

Μέσω της σταθεράς Michaelis-Menten έχουμε μια ένδειξη της συγγένειας μεταξύ ενζύμου και υποστρώματος: εάν το ΚΜ είναι μικρό, υπάρχει υψηλή συγγένεια μεταξύ του ενζύμου και του υποστρώματος, έτσι ώστε το προϊόν προσθήκης ES να είναι σταθερό.

Τα ένζυμα υπόκεινται σε ρύθμιση (ή διαμόρφωση).

Στο παρελθόν συζητήθηκε πάνω απ 'όλα η αρνητική διαμόρφωση, δηλαδή η αναστολή της καταλυτικής χωρητικότητας ενός ενζύμου, αλλά μπορεί επίσης να υπάρξει μια θετική διαμόρφωση, δηλαδή υπάρχουν είδη ικανά να ενισχύσουν την καταλυτική ικανότητα ενός ενζύμου.

Υπάρχουν τέσσερις τύποι παρεμποδίσεων (που λαμβάνονται από τις προσεγγίσεις που έγιναν σε μοντέλο που ταιριάζει με τα πειραματικά δεδομένα με τις μαθηματικές εξισώσεις):

• ανταγωνιστική αναστολή
• μη ανταγωνιστική αναστολή
• Μη ανταγωνιστική αναστολή
• ανταγωνιστική αναστολή

Υπάρχει λόγος για ανταγωνιστική αναστολή όταν ένα μόριο (αναστολέας) είναι σε θέση να ανταγωνιστεί το υπόστρωμα. Με δομική ομοιότητα, ο αναστολέας μπορεί να αντιδρά στη θέση του υποστρώματος. εδώ προέρχεται ο όρος "ανταγωνιστική αναστολή". Η πιθανότητα σύνδεσης του ενζύμου με τον αναστολέα ή το υπόστρωμα εξαρτάται από τη συγκέντρωση των δύο και τη συγγένειά τους με το ένζυμο. η ταχύτητα αντίδρασης εξαρτάται από αυτούς τους παράγοντες.

Για να επιτευχθεί ο ίδιος ρυθμός αντίδρασης που θα συνέβαινε χωρίς την παρουσία του αναστολέα, είναι απαραίτητο να υπάρχει υψηλότερη συγκέντρωση υποστρώματος.

Δείχνεται πειραματικά ότι, παρουσία ενός αναστολέα, αυξάνεται η σταθερά Michaelis-Menten.

Όσον αφορά, αντιθέτως, την μη-ανταγωνιστική αναστολή, η αλληλεπίδραση μεταξύ του μορίου που θα πρέπει να λειτουργεί ως ρυθμιστής (θετικός ή αρνητικός-αναστολέας) και του ενζύμου, συμβαίνει σε μια θέση διαφορετική από εκείνη στην οποία αλληλεπίδραση μεταξύ ενζύμου και υποστρώματος, μιλάμε λοιπόν για αλλοστερική διαφοροποίηση (από τον ελληνικό αλλοστέρο → άλλο τόπο).

Εάν ο αναστολέας πάει να προσδεθεί στο ένζυμο, μπορεί να προκαλέσει μια τροποποίηση της δομής του ενζύμου και, κατά συνέπεια, μπορεί να μειώσει την αποτελεσματικότητα με την οποία το υπόστρωμα δεσμεύεται στο ένζυμο.

Σε αυτόν τον τύπο διεργασίας, η σταθερά Michaelis-Menten παραμένει σταθερή αφού αυτή η τιμή εξαρτάται από την ισορροπία μεταξύ ενζύμου και υποστρώματος και αυτές οι ισορροπίες, ακόμη και παρουσία αναστολέα, δεν αλλάζουν.

Το φαινόμενο της ανίκανης αναστολής είναι σπάνιο. ένας τυπικός μη ικανός αναστολέας είναι μια ουσία που δεσμεύεται αναστρέψιμα με την προσθήκη ES που προκαλεί ESI:

Η παρεμπόδιση της περίσσειας υποστρώματος μπορεί μερικές φορές να είναι ανίκανου τύπου, καθώς αυτό συμβαίνει όταν ένα δεύτερο μόριο υποστρώματος συνδέεται με το σύμπλοκο ES, δημιουργώντας το σύμπλεγμα ESS.

Από την άλλη πλευρά, ένας ανταγωνιστής αναστολής μπορεί να συνδεθεί μόνο με το προϊόν προσθήκης ενζύμου υποστρώματος όπως στην προηγούμενη περίπτωση: η δέσμευση του υποστρώματος στο ελεύθερο ένζυμο προκαλεί τροποποίηση διαμόρφωσης που καθιστά την περιοχή προσβάσιμη στον αναστολέα.

Η σταθερά Michaelis Menten μειώνεται με αυξανόμενη συγκέντρωση αναστολέα: προφανώς, συνεπώς, η συνάφεια του ενζύμου με το υπόστρωμα αυξάνεται.

Πρωτεάσες σερίνης

Πρόκειται για μια οικογένεια ενζύμων στα οποία ανήκουν η χιμοτριψίνη και η θρυψίνη.

Η χιμοτρυψίνη είναι ένα πρωτεολυτικό και υδρολυτικό ένζυμο που κόβει τα υδρόφοβα και αρωματικά αμινοξέα στα δεξιά.

Το προϊόν του γονιδίου που κωδικοποιεί τη χυμοθρυψίνη δεν είναι ενεργό (ενεργοποιείται με εντολή). η μη δραστική μορφή χυμοτρυψίνης αντιπροσωπεύεται από μία πολυπεπτιδική αλυσίδα 245 αμινοξέων. Η χυμοτρυψίνη έχει σφαιρικό σχήμα λόγω πέντε δισουλφιδικών γεφυρών και άλλων μικρών αλληλεπιδράσεων (ηλεκτροστατικές, δυνάμεις Van der Waals, δεσμοί υδρογόνου κλπ.).

Η χυμοτρυψίνη παράγεται από τα χιμαιρικά κύτταρα του παγκρέατος όπου περιέχεται σε ειδικές μεμβράνες και εκβάλλεται μέσω του παγκρεατικού πόρου στο έντερο, κατά τη διάρκεια της πέψης του τροφίμου: η χυμοτρυψίνη είναι στην πραγματικότητα ένα πεπτικό ένζυμο. Οι πρωτεΐνες και τα θρεπτικά συστατικά που καταναλώνουμε μέσω της δίαιτας υποβάλλονται σε πέψη για να μειωθούν σε μικρότερες αλυσίδες και να απορροφηθούν και να μετατραπούν σε ενέργεια (π.χ. οι αμυλάσες και οι πρωτεάσες διασπούν τα θρεπτικά συστατικά σε γλυκόζη και αμινοξέα που φθάνουν στα κύτταρα, μέσω των αιμοφόρων αγγείων φθάνουν στην πυλαία φλέβα και από εκεί μεταφέρονται στο ήπαρ όπου υποβάλλονται σε περαιτέρω θεραπείες).

Τα ένζυμα παράγονται σε ανενεργό μορφή και ενεργοποιούνται μόνο όταν φθάνουν στον «τόπο όπου πρέπει να λειτουργούν». όταν η δράση τους τελειώσει, απενεργοποιούνται. Ένα ένζυμο, όταν απενεργοποιηθεί, δεν μπορεί να ενεργοποιηθεί εκ νέου: για να έχει μια επιπλέον καταλυτική δράση, πρέπει να αντικατασταθεί από άλλο μόριο ενζύμου. Αν η χυμιτριψίνη παρήχθη ήδη σε ενεργό μορφή στο πάγκρεας, θα προσβάλει την τελευταία: η παγκρεατίτιδα είναι παθολογίες λόγω των πεπτικών ενζύμων που είναι ήδη ενεργοποιημένα στο πάγκρεας (και όχι στις απαιτούμενες θέσεις). μερικοί από αυτούς, αν δεν αντιμετωπιστούν έγκαιρα, θα οδηγήσουν σε θάνατο.

Στη χυμοτρυψίνη και σε όλες τις πρωτεάσες σερίνης, η καταλυτική δράση οφείλεται στην ύπαρξη του αλκοολικού ανιόντος (-CH20-) στην πλευρική αλυσίδα μιας σερίνης.

Οι πρωτεάσες σερίνης λαμβάνουν αυτό το όνομα ακριβώς επειδή η καταλυτική τους δράση οφείλεται σε σερίνη.

Μόλις το σύνολο του ενζύμου έχει εκτελέσει τη δράση του, πριν να ξαναχρησιμοποιήσει το υπόστρωμα, πρέπει να αποκατασταθεί με νερό. η "απελευθέρωση" της σερίνης από το νερό είναι το βραδύτερο στάδιο της διαδικασίας και αυτή η φάση καθορίζει την ταχύτητα της κατάλυσης.

Η καταλυτική δράση λαμβάνει χώρα σε δύο φάσεις:

• σχηματισμό ανιόντων με καταλυτικές ιδιότητες (αλκοολικό ανιόν) και επακόλουθη πυρηνόφιλη επίθεση στον καρβονυλο άνθρακα (C = O) με διάσπαση του πεπτιδικού δεσμού και σχηματισμό εστέρα.
• επίθεση του ύδατος με ανάκτηση του καταλύτη (ικανή να ασκήσει εκ νέου την καταλυτική του δράση).

Τα διάφορα ένζυμα που ανήκουν στην οικογένεια πρωτεασών σερίνης μπορούν να παρασκευαστούν από διαφορετικά αμινοξέα αλλά, για όλα, η καταλυτική θέση αντιπροσωπεύεται από το αλκοολικό ανιόν της πλευρικής αλυσίδας μιας σερίνης.

Μια υποοικογένεια πρωτεασών σερίνης είναι αυτή των ενζύμων που εμπλέκονται στην πήξη (η οποία συνίσταται στον μετασχηματισμό πρωτεΐνης, από την ανενεργή μορφή της σε άλλη μορφή που είναι ενεργή). Αυτά τα ένζυμα εξασφαλίζουν ότι η πήξη είναι όσο το δυνατόν πιο αποτελεσματική και περιορίζεται στο χώρο και στο χρόνο (η πήξη πρέπει να γίνεται γρήγορα και πρέπει να συμβαίνει μόνο κοντά στην τραυματισμένη περιοχή). Τα ένζυμα που εμπλέκονται στην πήξη ενεργοποιούνται σε καταρράκτη (από την ενεργοποίηση ενός ενζύμου, δίδονται δισεκατομμύρια ένζυμα: κάθε ενεργοποιημένο ένζυμο ενεργοποιεί με τη σειρά του πολλά άλλα ένζυμα).

Η θρόμβωση είναι μια ασθένεια που οφείλεται στην δυσλειτουργία των ενζύμων πήξης: προκαλείται από την ενεργοποίηση, χωρίς αναγκαιότητα (επειδή δεν υπάρχει βλάβη), των ενζύμων που χρησιμοποιούνται στην πήξη.

Υπάρχουν ρυθμιστικά ένζυμα (ρυθμιστές) και ανασταλτικά ένζυμα για άλλα ένζυμα: μέσω αλληλεπίδρασης με τα τελευταία ρυθμίζουν ή αναστέλλουν τη δραστηριότητά τους. ακόμη και το προϊόν ενός ενζύμου μπορεί να είναι ένας αναστολέας του ενζύμου. Υπάρχουν επίσης ένζυμα που λειτουργούν περισσότερο, τόσο μεγαλύτερο είναι το υπόστρωμα.

Η λυσοζύμη

Ο Λουίτζι Παστέρ ανακάλυψε, τυχαία, φτάρνισμα σε ένα τρυβλίο Petri, ότι στην βλέννα υπάρχει ένα ένζυμο ικανό να σκοτώσει τα βακτηρίδια: λυσοζύμη, από τα ελληνικά: liso = που κόβει? zimo = ένζυμο.

Η λυσοζύμη είναι ικανή να σπάσει το κυτταρικό τοίχωμα των βακτηριδίων. Τα βακτήρια και, γενικά, οι μονοκύτταροι οργανισμοί, χρειάζονται μηχανικά ανθεκτικές δομές που περιορίζουν το σχήμα τους. μέσα στα βακτήρια υπάρχει μια πολύ υψηλή οσμωτική πίεση και συνεπώς προσελκύουν νερό. Η μεμβράνη πλάσματος θα εκραγεί αν δεν υπήρχε κυτταρικό τοίχωμα που να αντιτίθεται στην είσοδο νερού και να περιορίζει τον όγκο του βακτηρίου.

Το κυτταρικό τοίχωμα αποτελείται από μία αλυσίδα πολυσακχαρίτη στην οποία εναλλάσσονται μόρια Ν-ακετυλ-γλυκοζαμίνης (NAG) και μόρια Ν-ακετυλ-μουραμικού οξέος (NAM). η σχέση μεταξύ NAG και NAM διασπάται με υδρόλυση. Η καρβοξυλική ομάδα ΝΑΜ στο κυτταρικό τοίχωμα εμπλέκεται σε έναν πεπτιδικό δεσμό με ένα αμινοξύ.

Μεταξύ των διαφόρων αλυσίδων σχηματίζονται γέφυρες αποτελούμενες από ψευδο-πεπτιδικούς δεσμούς: η διακλάδωση οφείλεται στο μόριο λυσίνης, η δομή ως σύνολο είναι πολύ διακλαδισμένη και αυτό της δίνει μεγάλη σταθερότητα.

Η λυσοζύμη είναι ένα αντιβιοτικό (σκοτώνει τα βακτήρια): ενεργεί κάνοντας μια ρωγμή στο βακτηριακό τοίχωμα. όταν η δομή αυτή σπάσει (η οποία είναι μηχανικά ανθεκτική) το βακτήριο προσελκύει νερό μέχρι να εκραγεί. Η λυσοζύμη είναι ικανή να διασπά τον β-1, 4 γλυκοσιδικό δεσμό μεταξύ NAM και NAG.

Η καταλυτική θέση της λυσοζύμης αντιπροσωπεύεται από ένα αυλάκι που τρέχει κατά μήκος του ενζύμου στο οποίο εισέρχεται η αλυσίδα πολυσακχαρίτη: έξι γλυκοσιδικοί δακτύλιοι της αλυσίδας, βρίσκουν τη θέση τους στην αυλάκωση.

Στη θέση τρία της αυλάκωσης υπάρχει μια συμφόρηση: σε αυτή τη θέση μπορεί να τοποθετηθεί μόνο ένα NAG, επειδή το NAM, το οποίο είναι μεγαλύτερο, δεν μπορεί να εισέλθει. Η πραγματική καταλυτική θέση είναι μεταξύ των τεσσάρων και πέντε θέσεων: υπάρχει μια NAG στη θέση τρία, η περικοπή θα πραγματοποιηθεί μεταξύ NAM και NAG (και όχι αντίστροφα). Ως εκ τούτου, η περικοπή είναι συγκεκριμένη.

Το βέλτιστο ρΗ για τη λειτουργία της λυσοζύμης είναι πέντε. Στην καταλυτική θέση του ενζύμου, δηλαδή μεταξύ των θέσεων 4 και 5, υπάρχουν οι πλευρικές αλυσίδες ενός ασπαρτικού οξέος και ενός γλουταμικού οξέος.

Βαθμός ομολογίας : μετρά τη σχέση (δηλαδή την ομοιότητα) μεταξύ των πρωτεϊνικών δομών.

Υπάρχει μια αυστηρή σχέση μεταξύ λυσοζύμης και συνθετάσης λακτόζης.

Η συνθετάση της λακτόζης συνθέτει τη λακτόζη (η οποία είναι το κύριο σάκχαρο στο γάλα): η λακτόζη είναι ένα γαλακτοσυλ γλυκοσίδιο στο οποίο υπάρχει β-1, 4 γλυκοσιδικός δεσμός μεταξύ της γαλακτόζης και της γλυκόζης.

Έτσι, η συνθετάση λακτόζης καταλύει την αντίδραση αντίθετη από εκείνη που καταλύεται από την λυσοζύμη (η οποία διασπά αντίθετα τον β-1, 4 γλυκοσιδικό δεσμό)

Η συνθάση της λακτόζης είναι ένα διμερές, δηλαδή αποτελείται από δύο πρωτεϊνικές αλυσίδες, μία από τις οποίες έχει καταλυτικές ιδιότητες και είναι συγκρίσιμη με τη λυσοζύμη και η άλλη είναι μια ρυθμιστική υπομονάδα.

Κατά τη διάρκεια της εγκυμοσύνης, οι γλυκοπρωτεΐνες συντίθενται από τα κύτταρα των μαστικών αδένων με τη δράση της γαλατοσυλ-τρανσφεράσης (έχει μια ομολογία αλληλουχίας 40% με λυσοζύμη): αυτό το ένζυμο είναι ικανό να μεταφέρει μια γαλακτοζυλική ομάδα από μια δομή υψηλής ενέργειας σε μια δομή γλυκοπρωτεΐνης. Κατά τη διάρκεια της εγκυμοσύνης, προκαλείται η έκφραση του γονιδίου που κωδικοποιεί τη γαλακτόζη-τρανσφεράση (υπάρχει επίσης η έκφραση άλλων γονιδίων που δίνουν και άλλα προϊόντα): υπάρχει αύξηση στο μέγεθος του μαστού επειδή ενεργοποιείται ο μαστικός αδένας δεν είναι ενεργό) που πρέπει να παράγουν γάλα. Κατά τη διάρκεια του τοκετού παράγεται α-λακταλαλβουμίνη η οποία είναι μια ρυθμιστική πρωτεΐνη: είναι σε θέση να ρυθμίζει την καταλυτική ικανότητα της γαλακτοσυλ-τρανσφεράσης (λόγω της διάκρισης του υποστρώματος). Η γαλακτοσυλοτρανσφεράση τροποποιημένη από α-γαλακτοαλβουμίνη, είναι ικανή να μεταφέρει ένα γαλακτοζύλιο σε ένα μόριο γλυκόζης: σχηματίζοντας ένα β-1, 4 γλυκοσιδικό δεσμό και δίνοντας λακτόζη (συνθετάση λακτόζης).

Έτσι, η τρανσφεράση γαλακτόζης προετοιμάζει τον μαστικό αδένα πριν από την παράδοση και παράγει γάλα μετά την παράδοση.

Για την παραγωγή γλυκοπρωτεϊνών, η γαλακτοζυλοτρανσφεράση προσδένεται σε ένα γαλακτοζύλιο και ένα NAG. κατά τη γέννηση, η γαλακτική αλβουμίνη συνδέεται με τη γαλακτοζυλοτρανσφεράση, προκαλώντας την αναγνώριση της γλυκόζης αντί της NAG για να δώσει λακτόζη.